Στα πλαίσια της παρούσας εργασίας περιγράφεται η λειτουργία παθογόνων βακτηριακών πρωτεϊνών στην εκδήλωση ασθενειών  και η μελέτη τους μέσω κατάλληλων μεθοδολογιών και υπολογιστικής ανάλυσης των δεδομένων που εξάγονται για το προσδιορισμό της τριτοταγούς δομής τους. Περιγράφεται εκτενώς η λειτουργία των τεχνικών της κρυσταλλογραφίας ακτινών Χ , της κρυοηλεκτρονικής μικροσκοπίας, της φασματομετρίας μαζών και του αλγορίθμου AlphaFold. Αναλυτικότερα, πρόσφατες βελτιστοποιήσεις στις ανωτέρω μεθοδολογίες έδωσαν τη δυνατότητα ταυτοποίησης ακριβέστερων πρωτεϊνικών μοτίβων ενώ η επεξεργασία μέσω αλγοριθμικών διαδικασιών βοήθησαν στην επίλυση του προσδιορισμού της δομής μέσω αναδίπλωσης στο χώρο. Τα δεδομένα που προέρχονται από αυτές τις τεχνικές είναι μεγάλου όγκου και απαιτούνται πολύ εξειδικευμένοι αλγόριθμοι για την επεξεργασία τους . Στα πλαίσια της εργασίας περιγράφεται αναλυτικά η ροή επίλυσης των δομών και επεξεργασίας των δεδομένων μέσω των συγκεκριμένων τεχνικών με έμφαση σε κατάλληλα υπολογιστικά εργαλεία. Η επανάσταση που έχει συντελεστεί στο πεδίο προσδιορισμού των πρωτεϊνικών δομών έχει τεράστιο ενδιαφέρον για την ανάπτυξη νέων φαρμάκων και στόχο της παρούσας μεταπτυχιακής εργασίας αποτελεί ο προσδιορισμός πρωτεϊνών στη ρύθμιση έναντι  παθογόνων βακτηρίων. Παράλληλα παρατηρείται έντονο το φαινόμενο ανθεκτικότητας παθογόνων βακτηρίων και ιδιαίτερη ανησυχία προκαλεί η αναδυόμενη αντίσταση του βακτηρίου Mycobacterium Tuberculosis που προκαλεί τη φυματίωση. Πραγματοποιήθηκε αναζήτηση σε βάσεις δεδομένων και παρουσιάζονται ικανοί πρωτεϊνικοί στόχοι ενάντια του Mycobacterium Tuberculosis και μελέτη της δομής τους μέσω των ανωτέρω τεχνικών και υπολογιστικών προσεγγίσεων.

As part of this study, the function of pathogenic bacterial proteins in disease manifestation is described, along with their study using appropriate methodologies and computational analysis of the extracted data to determine their tertiary structure. The techniques of X-ray crystallography, cryo-electron microscopy, mass spectrometry, and the AlphaFold algorithm are extensively discussed.

More specifically, recent optimizations in these methodologies have enabled the identification of more accurate protein motifs, while algorithmic processing has aided in solving structural determination through spatial folding. The data derived from these techniques are vast in volume and require highly specialized algorithms for their processing.

This study provides a detailed description of the workflow for structure determination and data processing using these techniques, with an emphasis on appropriate computational tools. The revolution in protein structure determination is of great interest for the development of new drugs, and the aim of this postgraduate research is the identification of proteins involved in regulation against pathogenic bacteria.

At the same time, the phenomenon of bacterial pathogen resistance is becoming increasingly prominent, with particular concern over the emerging resistance of Mycobacterium tuberculosis, the bacterium responsible for tuberculosis. A database search was conducted, presenting viable protein targets against Mycobacterium tuberculosis and an analysis of their structure using the aforementioned techniques and computational approaches.